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Biochemie

Wintersemester 2008/09

Prof. Ralf FicnerAbt. Molekulare Strukturbiologie

Institut für Mikrobiologie und Genetik& GZMB

Tutorium zur Biochemie Vorlesung

• Jede Woche, 1 Stunde (freiwillig)• Beginn: Montag, 20.10.2008

• Montag (max. 3 Gruppen), ab 18 Uhr• Dienstag (max. 3 Gruppen), ab 18 Uhr• Mittwoch (1-2 Gruppen), ab 18 Uhr• Donnerstag (1-2 Gruppen), ab 18 Uhr

Lehrbücher

6. Aufl., 2007(80,- €)

1. Aufl., 2002(69,- €)

3. Aufl., 200165,- €

Lehrbücher

4. Aufl., 2008(70,- €)

1. Aufl., 2004(52,- €)

3. Aufl., 2002(30,- €)

Vorlesungs - Folien:

http://www.img.bio.uni-goettingen.de/ms-www/teaching_biochemie_I.html

Proteine

Struktur und Funktion

Aminosäuren

(α-Amino-Carbonsäuren)

Konfiguration von α-Aminosäuren

S (sinister)Konfiguration

RS – Nomenklatur (Cahn, Ingold, Prelog)

Eigenschaften der Aminosäuren

• Unpolare, aliphatische Seitenkette• Aromatische Seitenkette• Polare, ungeladene Seitenkette• Positiv geladene Seitenkette• Negative geladene Seitenkette

UV-Absorption von aromatischen Aminsäuren

Lambert-Beer‘sche Gesetz

E = ε c d E: Extinktionε : Extinktionskoeffizientc: Konzentrationd: Länge des Lichtwegs

in der Küvette

Ionisierung in Abhängigkeit des pH Wertes

Titrationskurve von Essigsäure

pH = pKa + log ([Ac-] / [HAc])Henderson-Hasselbalch Gleichung:

Dissoziationskurve des Alanins

Isoelektrischer Punkt (IP)

Dissoziationskurve der Asparaginsäure

Dissoziationskurve des Lysins

Proteine

Struktur und Funktion

Aminosäuren & Polypeptide

Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartär-Struktur

Die Peptidbindung

Amino-Terminus

Carboxy-Terminus

Peptidbindung

Bildung einer Peptidbindung = Kondensation

Sequenz eines Pentapeptids

Amino-terminaler Rest

Carboxy-terminaler Rest

Polypeptide

• Oligopeptide• Polypeptide, Proteine• Konstantes Rückgrat (Backbone) / Variable

Seitenketten• Abschätzung Molekulargewicht: 110 Da / As

Proteine sind Heteropolymere der Aminosäuren

3.8 Å

C-Terminus →

Myoglobin: 155 Aminosäuren → theoretisch 590 Å langes Polymer

tatsächlich: „Knäuel“ mit ca. 40 Å Durchmesser

← N-Terminus

Bindungslängen:C-N 1.45 ÅC pep N 1.32 ÅC=N 1.25 Å

Die Peptidbindung hat ~40% Doppel-bindungscharakter und ist planar

OC

OCH3N

R1

H

C N CO

H

R2

H

Figures from Stryer

Resonanzstrukturen der Peptidbindung

Peptidbindungen sind bevorzugt trans

Ausnahme: Prolin

cis-/trans-Konfiguration der Peptidbindung

1000:1

4:1

Ramachandran Diagramm

Linus Carl Pauling (1901-1994)

Nobel prize in Chemistry 1954 for his research into the nature of the chemical bond and its application to the elucidation of the structure of complex substances

Polypeptide bilden oft eine α-Helix

• rechtsgängige α-Helix

• ca. 3,6 Aminosäuren pro Windung

• Ganghöhe von 5,4 Å bzw. Anstieg von 1,5 Å pro Rest

Unterscheidungrechts- bzw. linksgängige

Helix

Wasserstoffbrücken-Bindung

Bindung d[Å]

—————————————O-H ••• O 2.7O-H ••• O- 2.6O-H ••• N 2.9N-H ••• O 3.0N+-H ••• O 2.9N-H ••• N 3.1

– D – H

donoracceptor

• • • A2.4 - 3.1 Å

Wasserstoffbrücken-Bindung

12-30 kJ/mol

Wasserstoff-Akzeptor

Wasserstoff-Donor

Wasserstoff-brücken-Bindungen innerhalb

der α-Helix

Darstellung der α-Helix

α – Helix

β – Strang / β – Faltblätter

Zwei oder mehr β – Stränge können ein β – Faltblatt

bilden

Antiparallele β - Stränge

Parallele β - Stränge

Darstellung von β – Faltblättern

„Schleifen“ (Loops) verbinden die β - Stränge bzw. α-Helices