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Biochemie
Wintersemester 2008/09
http://www.img.bio.uni-goettingen.de/ms-www/teaching_biochemie_I.html
Proteine sind Heteropolymere der Aminosäuren
3.8 Å
C-Terminus →
Myoglobin: 155 Aminosäurentheoretisch 590 Å langes Polymertatsächlich:ca. 40 Å Durchmesser
← N-Terminus
Die 4 Ebenen einer Protein-Struktur
Primär- Sekundär- Tertiär- Quartär-Struktur
Aminosäure-Sequenz
α-Helixβ-Strang
Faltung derPolypeptid-kette
Protein-Oligomer
Was bestimmt die Faltung ?
• Hydrophobizität
• Wasserstoffbrücken-Bindungen• Ionische und polare Interaktionen• van der Waals Interaktionen• Sterische Wechselwirkung
• (1) Rückgrat (backbone)(2) Seitenketten
Denaturierung eines gefalteten Proteinsdurch
8 M Harnstoff + β-Mercaptoethanol
Harnstoff Guanidiumhydrochlorid
Renaturierung (Rückfaltung) eines entfalteten Proteins
Nobelpreis für Chemie, 1972
Christian B. Anfinsen
Sequenz bestimmt die 3D-Struktur
Mechanismus der Proteinfaltung
ungefaltet
gefaltet
[Denaturiendes Agens]
[Un
gefa
ltet
es P
rote
in]
Levinthal‘s ParadoxonBenötigte Zeit für ein zufälliges „Ausprobieren“aller möglicher Konformationen:
Bsp: Protein bestehend aus 100 AminosäurenAnnahme: 3 mögl. Konformationen pro A.s.Insgesamt kann es 3100 verschiedene
Strukturen geben ( = 5 x 1047)Eine Konformationsänderung benötigt 10-13 secGesamte benötigte Zeit:
5 x 1047 x 10-13 sec = 1,6 x 1027 Jahre
„Fehlfaltung“ von Proteinen kann pathologische Entwicklungen verursachen
• AlzheimerAmyloid-Peptid
• Creutzfeld-Jakob Syndrom, Scrapie, BSEPrionenprotein Prp
Proteine bestehen aus den 20 „Standard“-Aminosäuren und manchmal zusätzlich aus
verschiedenen Aminosäure-Derivaten
Zellaufschluss
-Zerreiben mit Al2O3-Schütteln mit Glasperlen-Ultraschall-Druckexpansion (French press)
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Laufgeschwindigkeit der Proteine im Gel istabhängig von:
- Größe- Elektrischen Ladung
-
+
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