biochemie für mediziner - ciando.com · vorwort das vorliegende Übungsbuch richtet sich an...
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Oliver Strompen Thierry Vogt Lara Aylin Coumlmert
Biochemie fuumlr Mediziner
Pruumlfungsfragen und Antworten fuumlr das Physikum
2016
Bibliografische Informationen der Deutschen Nationalbibliothek Die Deutsche Nationalbibliothek verzeichnet diese Publikation in der deutschen Nationalbibliografie detaillierte bibliografische Informationen sind im Internet unter lthttpdnbddbdegt abrufbar
Strompen bull Vogt bull Coumlmert Biochemie fuumlr Mediziner
copy 2016 Lehmanns Media GmbH Helmholtzstraszlige 2-9 bull 10587 Berlin wwwlehmannsde ISBN 978-3-86541-840-1 Druck und Bindung Totem bull Inowrocław bull Polen
Alle Rechte auch die Uumlbersetzung in fremde Sprachen vorbehalten Kein Teil dieses Wer-kes darf ohne schriftliche Einwilligung des Verlages in irgendeiner Form auch nicht fuumlr Zwecke der Unterrichtsgestaltung reproduziert oder unter Verwendung elektronischer Systeme verarbeitet vervielfaumlltigt oder verbreitet werden
Vorwort
Das vorliegende Uumlbungsbuch richtet sich an Medizinstudenten und Biowissenshyschaftler (Agrarwissenschaftler Ernaumlhrungswissenschaftler Biologen) Es be-inhaltet einen beantworteten Fragenkatalog der sich an der Aumlquivalenzpruumlfung fuumlr Mediziner der Universitaumlt Koumlln im Fach Biochemie orientiert Die Fragen sind entsprechend den Anforderungen der Pruumlfung stichwortartig oder in wenigen Saumltzen beantwortet Zur Vertiefung des Stoffes sollten einschlaumlgige Lehrbuumlcher und Vorlesungsunterlagen verwendet werden Der Fragenkatalog eignet sich besonders um auf der Basis der gegebenen Kontrollfragen den Vorshylesungsstoff im Fach Biochemie zu exzerpieren
Koumlln den 150516 Dr Oliver Strompen und Thierry Vogt
5
Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9
2 Enzyme und Bioenergetik25
3 Aminosaumluren35
4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45
5 Lipide 63
6 Atmungskette und Mitochondrien 77
7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83
8 Replikation95
9 Transkription99
10 Translation103
11 Posttranslationale Modifikation107
12 Mutationen Rekombination Epigenetik109
13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115
14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117
15 Proteintransport uumlber Membranen119
16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121
17 Zellorganellen und Membranen123
18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125
19 Blut127
20 Lipoproteine139
21 Immunchemie141
22 Vitamine und Spurenelemente145
23 Praktikum147
24 Rechenuumlbungen149
7
1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine
Eigenschaften von Wasser
11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet
Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft
12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist
Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]
13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers
Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)
14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions
Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen
9
HO
H
1044deg
15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers
H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte
16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers
Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers
Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2
17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion
Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser
18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung
a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht
19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt
bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff
bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom
10
HO
H
H+
HOHH
OH
HO
HHO
H
H OH H
O H
Na+
HO
H
HO
H
HO
H HO
H
Cl-
110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen
bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen
Puffer pH-Wert Saumluren und Basen
111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure
HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]
112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus
Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten
113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen
Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O
114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure
Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt
Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall
pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs
115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden
pH = pKs
Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor
116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung
11
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
12
NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
4
6
8
10
12
14
ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
17
OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
Bibliografische Informationen der Deutschen Nationalbibliothek Die Deutsche Nationalbibliothek verzeichnet diese Publikation in der deutschen Nationalbibliografie detaillierte bibliografische Informationen sind im Internet unter lthttpdnbddbdegt abrufbar
Strompen bull Vogt bull Coumlmert Biochemie fuumlr Mediziner
copy 2016 Lehmanns Media GmbH Helmholtzstraszlige 2-9 bull 10587 Berlin wwwlehmannsde ISBN 978-3-86541-840-1 Druck und Bindung Totem bull Inowrocław bull Polen
Alle Rechte auch die Uumlbersetzung in fremde Sprachen vorbehalten Kein Teil dieses Wer-kes darf ohne schriftliche Einwilligung des Verlages in irgendeiner Form auch nicht fuumlr Zwecke der Unterrichtsgestaltung reproduziert oder unter Verwendung elektronischer Systeme verarbeitet vervielfaumlltigt oder verbreitet werden
Vorwort
Das vorliegende Uumlbungsbuch richtet sich an Medizinstudenten und Biowissenshyschaftler (Agrarwissenschaftler Ernaumlhrungswissenschaftler Biologen) Es be-inhaltet einen beantworteten Fragenkatalog der sich an der Aumlquivalenzpruumlfung fuumlr Mediziner der Universitaumlt Koumlln im Fach Biochemie orientiert Die Fragen sind entsprechend den Anforderungen der Pruumlfung stichwortartig oder in wenigen Saumltzen beantwortet Zur Vertiefung des Stoffes sollten einschlaumlgige Lehrbuumlcher und Vorlesungsunterlagen verwendet werden Der Fragenkatalog eignet sich besonders um auf der Basis der gegebenen Kontrollfragen den Vorshylesungsstoff im Fach Biochemie zu exzerpieren
Koumlln den 150516 Dr Oliver Strompen und Thierry Vogt
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Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9
2 Enzyme und Bioenergetik25
3 Aminosaumluren35
4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45
5 Lipide 63
6 Atmungskette und Mitochondrien 77
7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83
8 Replikation95
9 Transkription99
10 Translation103
11 Posttranslationale Modifikation107
12 Mutationen Rekombination Epigenetik109
13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115
14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117
15 Proteintransport uumlber Membranen119
16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121
17 Zellorganellen und Membranen123
18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125
19 Blut127
20 Lipoproteine139
21 Immunchemie141
22 Vitamine und Spurenelemente145
23 Praktikum147
24 Rechenuumlbungen149
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1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine
Eigenschaften von Wasser
11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet
Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft
12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist
Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]
13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers
Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)
14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions
Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen
9
HO
H
1044deg
15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers
H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte
16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers
Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers
Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2
17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion
Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser
18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung
a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht
19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt
bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff
bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom
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HO
H
H+
HOHH
OH
HO
HHO
H
H OH H
O H
Na+
HO
H
HO
H
HO
H HO
H
Cl-
110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen
bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen
Puffer pH-Wert Saumluren und Basen
111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure
HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]
112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus
Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten
113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen
Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O
114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure
Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt
Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall
pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs
115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden
pH = pKs
Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor
116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung
11
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
12
NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
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6
8
10
12
14
ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
17
OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
Vorwort
Das vorliegende Uumlbungsbuch richtet sich an Medizinstudenten und Biowissenshyschaftler (Agrarwissenschaftler Ernaumlhrungswissenschaftler Biologen) Es be-inhaltet einen beantworteten Fragenkatalog der sich an der Aumlquivalenzpruumlfung fuumlr Mediziner der Universitaumlt Koumlln im Fach Biochemie orientiert Die Fragen sind entsprechend den Anforderungen der Pruumlfung stichwortartig oder in wenigen Saumltzen beantwortet Zur Vertiefung des Stoffes sollten einschlaumlgige Lehrbuumlcher und Vorlesungsunterlagen verwendet werden Der Fragenkatalog eignet sich besonders um auf der Basis der gegebenen Kontrollfragen den Vorshylesungsstoff im Fach Biochemie zu exzerpieren
Koumlln den 150516 Dr Oliver Strompen und Thierry Vogt
5
Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9
2 Enzyme und Bioenergetik25
3 Aminosaumluren35
4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45
5 Lipide 63
6 Atmungskette und Mitochondrien 77
7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83
8 Replikation95
9 Transkription99
10 Translation103
11 Posttranslationale Modifikation107
12 Mutationen Rekombination Epigenetik109
13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115
14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117
15 Proteintransport uumlber Membranen119
16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121
17 Zellorganellen und Membranen123
18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125
19 Blut127
20 Lipoproteine139
21 Immunchemie141
22 Vitamine und Spurenelemente145
23 Praktikum147
24 Rechenuumlbungen149
7
1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine
Eigenschaften von Wasser
11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet
Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft
12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist
Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]
13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers
Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)
14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions
Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen
9
HO
H
1044deg
15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers
H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte
16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers
Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers
Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2
17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion
Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser
18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung
a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht
19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt
bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff
bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom
10
HO
H
H+
HOHH
OH
HO
HHO
H
H OH H
O H
Na+
HO
H
HO
H
HO
H HO
H
Cl-
110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen
bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen
Puffer pH-Wert Saumluren und Basen
111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure
HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]
112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus
Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten
113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen
Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O
114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure
Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt
Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall
pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs
115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden
pH = pKs
Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor
116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung
11
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
12
NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
4
6
8
10
12
14
ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
17
OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
Inhaltsverzeichnis 1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine9
2 Enzyme und Bioenergetik25
3 Aminosaumluren35
4 Kohlenhydrate und Citratzyklus45
5 Lipide 63
6 Atmungskette und Mitochondrien 77
7 Nukleotide und Nukleinsaumluren83
8 Replikation95
9 Transkription99
10 Translation103
11 Posttranslationale Modifikation107
12 Mutationen Rekombination Epigenetik109
13 Antibiotika Zytostatika und Toxine115
14 Zellzyklus Apoptose und Autophagie117
15 Proteintransport uumlber Membranen119
16 Transport von Ionen und kleinen Molekuumllen121
17 Zellorganellen und Membranen123
18 Muskel Motilitaumlt und Motorproteine125
19 Blut127
20 Lipoproteine139
21 Immunchemie141
22 Vitamine und Spurenelemente145
23 Praktikum147
24 Rechenuumlbungen149
7
1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine
Eigenschaften von Wasser
11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet
Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft
12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist
Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]
13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers
Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)
14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions
Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen
9
HO
H
1044deg
15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers
H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte
16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers
Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers
Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2
17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion
Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser
18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung
a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht
19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt
bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff
bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom
10
HO
H
H+
HOHH
OH
HO
HHO
H
H OH H
O H
Na+
HO
H
HO
H
HO
H HO
H
Cl-
110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen
bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen
Puffer pH-Wert Saumluren und Basen
111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure
HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]
112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus
Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten
113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen
Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O
114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure
Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt
Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall
pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs
115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden
pH = pKs
Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor
116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung
11
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
12
NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
4
6
8
10
12
14
ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
17
OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
1 Wasser ndash Puffersysteme ndash Proteine
Eigenschaften von Wasser
11 Wie sind die Wassermolekuumlle im Eiskristall angeordnet
Ein Wassermolekuumll ist mit 4 weiteren Wassermolekuumllen uumlber H-Bruumlcken (Wasserstoffshybruumlckenbindungen) tetraedrisch verknuumlpft
12 Erklaumlren Sie unter dem Aspekt intermolekularer Wechselwirkungen warum Eis fest und Wasser fluumlssig ist
Mit zunehmender Temperatur kommt es zu einer gesteigerten Beweglichkeit der Wassermolekuumlle Dadurch werden die Wasserstoffbruumlckenbindungen ungeordneter und schlieszliglich abgeschwaumlcht[Exkurs zur bdquoAnomalie des Wassersldquo zunaumlchst beobachtet man mit zunehmender Temshyperatur eine Dichtezunahme des Wassers Bei 4degC ist die Dichte maximal Erst bei houmlshyheren Temperaturen kommt es zur Verminderung der Dichte durch die zunehmende Beshyweglichkeit der Wassermolekuumlle Der Grund fuumlr die sog bdquoAnomalie des Wassersldquo ist die zunaumlchst staumlrkere Annaumlherung der H2O-Molekuumlle im Vergleich zur starren Anordnung im Eis Dadurch koumlnnen stabilere H-Bruumlcken gebildet werden und die Dichte nimmt zunaumlchst zu]
13 Erklaumlren Sie auf struktureller Ebene den Dipolcharakter des Wassers
Elektronegativitaumltsdifferenz zwischen Sauerstoff und Wasserstoff (Δ EN = 13) gewinkelshyte Struktur des Wassermolekuumlls (1045 deg)
14 Beschreiben Sie den Aufbau einer Hydrathuumllle eines Na+- bzw Cl - -Ions
Die Hydrathuumllle entsteht durch zentrosymmetrische Anordnung von Wassermolekuumllen um die Ionen Bei Kationen (Na+) erfolgt eine Wechselwirkung mit dem negativierten Sauershystoff des Wassermolekuumlls und bei Anionen (Cl-) mit den positivierten Wasserstoffatomen
9
HO
H
1044deg
15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers
H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte
16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers
Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers
Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2
17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion
Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser
18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung
a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht
19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt
bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff
bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom
10
HO
H
H+
HOHH
OH
HO
HHO
H
H OH H
O H
Na+
HO
H
HO
H
HO
H HO
H
Cl-
110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen
bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen
Puffer pH-Wert Saumluren und Basen
111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure
HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]
112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus
Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten
113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen
Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O
114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure
Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt
Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall
pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs
115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden
pH = pKs
Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor
116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung
11
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
12
NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
4
6
8
10
12
14
ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
17
OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
15 Beschreiben Sie mit dem MWG (Massenwirkungsgesetz) die Autoprotolyse des Wassers
H2O + H2O H3O+ + OH- K = [H3O+]∙ [OH-] [H2O]sup2 Das Gleichgewicht liegt auf der linken Seite also auf der Seite der Edukte
16 Definieren Sie das Ionenprodukt des Wassers
Die Dissoziationskonstante fuumlr die Autoprotolyse des Wassers multipliziert mit der Wasshyserkonzentration (555 moll) ergibt das Ionenprodukt des Wassers Da die Autoprotolyse des Wassers gering ist kann die Wasserkonzentration mit der Gleichgewichtskonzentration gleichgesetzt werden bzw als konstant betrachtet werden Der Wert von K ist experimentell zu ermitteln und betraumlgt 18 x 10-16Daraus ergibt sich das Ionenprodukt des Wassers
Kw = K ∙ [H2O]sup2= [H3O+] ∙ [OH-] = 10-14 molsup2lsup2
17 Skizzieren Sie ein Hydroniumion
Ein Hydroniumion entsteht durch Protonierung von Wasser
18 a) Wie entsteht eine Ionenbindung b) Welchen Einfluss hat Wasser auf eine solche Bindung
a) durch elektrostatische Anziehungskraumlfte zwischen unterschiedlich geladenen Ionen b) die ionische Wechselwirkung wird durch die Hydratisierung abgeschwaumlcht
19 Wieso sind Wassermolekuumlle zur Ausbildung von Wasserstoffbruumlcken befaumlhigt
bull Existenz eines positivierten Wasserstoffs durch die Elektronegativitaumltsdifferenz zwishyschen Sauerstoff und Wasserstoff
bull Existenz von freien Elektronenpaaren am Sauerstoffatom
10
HO
H
H+
HOHH
OH
HO
HHO
H
H OH H
O H
Na+
HO
H
HO
H
HO
H HO
H
Cl-
110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen
bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen
Puffer pH-Wert Saumluren und Basen
111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure
HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]
112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus
Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten
113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen
Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O
114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure
Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt
Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall
pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs
115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden
pH = pKs
Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor
116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung
11
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
12
NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
4
6
8
10
12
14
ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
17
OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
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NH
O
R1
R2
Peptidbindung
110 Wieso eignet sich Wasser als Loumlsungsmittel fuumlr Ionen
bull Dipolcharakterbull Faumlhigkeit zur Ausbildung von Hydrathuumlllen
Puffer pH-Wert Saumluren und Basen
111 Definieren Sie die Dissoziationskonstante einer schwachen Saumlure
HA + H2O A-+ H3O+ Ks = [H3O+]∙ [A-] [HA]
112 Wodurch zeichnet sich eine Pufferloumlsung aus
Es handelt sich um eine Loumlsung einer schwachen Saumlure und ihrer korrespondierenden Base mit der Eigenschaft bei nicht allzu groszliger Zugabe von Saumluren und Basen den pH-Wert weitgehend konstant zu halten
113 Wie uumlbt eine schwache Baseschwache Saumlure eine Pufferwirkung aus Verwenden Sie Reaktionsgleichungen
Base A- + H3O+ rarr HA + H2OSaumlure HA + OH- rarr A- + H2O
114 Welche Bedeutung hat der pKs-Wert fuumlr die Pufferwirkung einer schwachen Saumlure
Die staumlrkste Pufferwirkung liegt vor wenn pH = pKs gilt
Die Pufferwirkung ist dann maximal wenn die schwache Saumlure und ihre korrespondieshyrende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vorliegen Nach der Gleichung von Hendershyson-Hasselbalch erhaumllt man fuumlr diesen Fall
pH = pKs + lg [Base][Saumlure] = pks + lg 1 = pKs
115 Wie kann mit einer Titrationskurve die staumlrkste Pufferwirkung einer schwachen Saumlure ermittelt werden
pH = pKs
Dies ist der pH-Wert am Halbaumlquivalenzpunkt Hier liegt die Saumlure und ihre korresponshydierende Base im aumlquimolaren Verhaumlltnis vor
116 Zeichnen Sie die Kurve fuumlr die Titration einer schwachen Saumlure (zB Essigsaumlure) mit NaOH Markieren Sie den Bereich der staumlrksten Pufferwirkung
11
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
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NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
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ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
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8
10
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14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
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OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
(AumlP = Aumlquivalenzpunkt)
In der Plateauphase der Titrationskurve ist eine Pufferwirkung zu beobachten und zwar mit maximalem Effekt am Halbaumlquivalenzpunkt (pH = pKs)
117 a) Welche AS hat im physiologischen pH-Bereich die groumlszligte Pufferwirkung b) Skizzieren Sie die Aminosaumlure und markieren Sie die Stelle uumlber die eine Pufferung erfolgt
a) Histidin b) Imidazolring Stickstoff (mit freiem Elektronenpaar)
118 a)Welches ist das wichtigste physiologische Puffersystem b) Erlaumlutern Sie die Pufferwirkung mit Hilfe von Reaktionsgleichungen
a) Bicarbonat-Pufferb) H+-Uumlberschuss HCO3
- + H+ rarr H2CO3 rarr CO2 + H2O OH--Uumlberschuss CO2 + H2O + OH- rarr HCO3
- + H2O
119 Benennen Sie drei Puffersysteme des Blutes
bull Bikarbonat (65 der gesamten Pufferkapazitaumlt)bull Haumlmoglobinbull Proteinat
120 a) Wie viele Protonen koumlnnen bei der Glutaminsaumlure ausgehend von pH 1 maximal abdissoziieren b) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Glutaminsaumlure
a) 3 b) zwei saure (Carboxyl) eine basische (Amino)
12
NH2N
HN
O
OH
H+
0 2 4 6 8 10 12 14 160
2
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ml NaOHpH
pKs
AumlP
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
17
OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
121 a) Welche funktionellen Gruppen besitzt die Asparaginsaumlure b) Wie sind diese Gruppen bei pH 1 und bei pH 11 geladen
a) 2 Carboxylgruppen 1 Aminogruppe b) pH 1 Carboxylgruppen ungeladen Aminoshygruppe positiv pH 11 Carboxylgruppen negativ Aminogruppe ungeladen
122 a) Welche Ladungen findet man bei der Asparaginsaumlure in Abhaumlngigkeit vom pH-Wert b) Wie ist die Aminosaumlure beim IP (Isoelektrischer Punkt) geladen und in welchem pH-Bereich liegt der IP
a) einfach positiv ungeladen einfach negativ 2-fach negativ b) Ladung plusmn 0 pH=3
123 Was ist die molekulare Grundlage der Pufferwirkung des Haumlmoglobins
Haumlmoglobin ist fuumlr ca 35 der gesamten Pufferkapazitaumlt des Blutes verantwortlich Die Pufferwirkung basiert auf dem hohen Histidinanteil Der Imidazolrest des Histidshyins hat einen guumlnstigen pKs-Wert (65) so dass eine gute Pufferwirkung beim physioshylogischen pH-Wert resultiert
124 Warum sinkt der pH-Wert bei extremer koumlrperlicher Aktivitaumlt
Produktion von Lactat
13
NH3
O
HO
O
OH
+
pH = 1 pH = 11
NH3O
HO
O
OH
+NH2O
-O
O
O-
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
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14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
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OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung
125 a) Fuumlr welche proteinogene AS erhaumllt man die abgebildete Titrationskurve b) Zeichnen Sie die pKs-Werte den pI-Wert und die Anzahl der verbrauchten Aumlquivalente NaOH ein
a) Lysin b) pKs1 = 218 pKs2 = 895 pKs3 =1053 (Wendepunkte der Plateauphasen) Isoelektrischer Punkt (IP) pI-Wert = 974 (Mittelwert der pKs-Werte der basischen Gruppen = (895+1053)2)
126 Zeichnen Sie die Titrationskurve von Alanin Beschriften Sie dabei die Achsen und benennen und markieren Sie die Parameter die Sie aus dem Diagramm ablesen koumlnnen
14
pKs1
0
2
4
6
8
10
12
14
Aumlquivalente NaOH
pH
pKs1
pKs2pKs3
IP
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
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OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
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NH
O
R1
R2
Peptidbindung
127 a) Wie ist der pH-Wert des Chymus im Magen und Duumlnndarm b) Welche Mechanismen sind ursaumlchlich fuumlr das jeweilige pH-Milieu c) Wieso sind diese pH-Werte ernaumlhrungsphysiologisch bedeutsam
a) Magen pH=2 Duumlnndarm pH=7-8 b) Magen HCl-Produktion Duumlnndarm hydrokinetische Funktion des Pankreas (Sekretishyon von Bicarbonat)c) Die pH-Werte beeinflussen die Aktivitaumlt von Enzyme (Pepsin pH-Optimum bei 2 Trypsin pH-Optimum bei 7-8) Wuumlrden sich diese pH-Werte nicht einstellen dann resulshytierte eine Maldigestion Der niedrige pH-Wert im Magen hat ferner eine immunologishysche Schutzfunktion durch Abtoumltung von Mikroorganismen und er dient der Proteinvershydauung da Nahrungsproteine denaturiert werden was den enzymatischen Abbau erleichshytert
128 a) Warum spaltet Trypsin nicht bei einem sauren pH-Wert wie man ihn im Magen vorfindet b) Wo wirkt Trypsin
a) Trypsin hat sein pH-Optimum bei 7-8 b) Duumlnndarm (wird als Zymogen aus der Bauchspeicheldruumlse abgegeben und im Duumlnnshy
darm unter katalytischer Wirkung der Enteropeptidase des Buumlrstensaums aktiviert)
129 Bestimmen Sie die Zahl der Wasserstoffionen (H+-Ionen) in einem Liter Wasser
N= 6022 1023 mol-1 (Zahl der Molekuumlle oder Atome pro Mol)
[H3O+ ] = 10 -7 moll 10-7 moll 6022 1023 mol-1= 6022 x 1016 l
Theorie der Chemische Bindungen
130 Welche nicht-kovalenten Bindungstypen gibt es
Wasserstoffbruumlckenbindungen Van-der-Waals-Kraumlfte Ionenbindungen
131 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcken zwischen zwei Carboxylgruppen
132 Zeichnen Sie die Wasserstoffbruumlcke zwischen einer Amidgruppe und einer Carbonylgruppe
15
R1
O
OHR2
O
HO
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
16
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
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OHHO
ON
N
H2N
N N
PO
OOHOH
OPO
OHO
PO
OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
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NH
O
R1
R2
Peptidbindung
HNO
133 Welche elektronegativen Atome kommen haumlufig in biologischen Molekuumllen vor
Sauerstoff Stickstoff
134 a) Wie entstehen hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Molekuumllen b) Welche Molekuumlleigenschaften sind fuumlr solche Wechselwirkungen bedeutsam
a) Van-der-Waals Kraumlfte Bei eigentlich unpolaren Verbindungen finden kurzfristige Lashydungsverschiebungen statt so dass temporaumlre Dipole entstehen Temporaumlre Dipole indushyzieren den Dipolcharakter bei anderen Verbindungen Letztlich kommt es zur Wechselshywirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen b) bull Molekuumlle muumlssen unpolar sein (geringe Elektronegativitaumltsdifferenz der Atome in eishy
nem Molekuumll)bull Molekuumlle muumlssen sich annaumlhern koumlnnen (sterische Hinderung durch raumgreifende
Gruppen verringert die van-der-Waals Kraumlfte)bull Je groumlszliger die Molekuumlle sind desto staumlrker die Wechselwirkungen (bessere Polarisiershy
barkeit und bessere Wechselwirkung zwischen temporaumlren und induzierten Dipolen)
135 Welche Atome kommen haumlufig in hydrophoben (apolaren) biologischen Molekuumllen vor
Kohlenstoff Wasserstoff
136 a) Was versteht man unter einem asymmetrischen Kohlenstoff-Atom b) In welcher Konfiguration liegen AS bzw Monosaccharide physiologisch vor
a) asymmetrische C-Atome weisen vier verschiedene Substituenten aufb) Aminosaumluren L-Form Monosaccharide D-Form
137 a) Welche chemische Bindung im ATP ist energiereich b) Zwischen welchen Atomen tritt sie auf
a) Phosphorsaumlureanhydridbindung b) Zwischen Phosphor und Sauerstoff
138 Welche Bindungstypen findet man bei den Phosphatgruppen im ATP Molekuumll
Phosphorsaumlureanhydridbindungen und Esterbindungen
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139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
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OHHO
ON
N
H2N
N N
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OOHOH
OPO
OHO
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OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
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NH
O
R1
R2
Peptidbindung
139 a) Zu welchen unterschiedlichen Substanzklassen gehoumlren Glycerinaldehyd und Dihydroxyaceton b) Wie kann man die beiden Verbindungen ineinander umwandeln
a) Dihydroxyaceton Keton Glycerinaldehyd Aldehyd b) durch Isomerisierung Keto-Enol-Tautomerie (im alkalischen Milieu beguumlnstigt)
140 Welche Art der Phosphatbindung findet man bei a) Glukose-6-phosphat b) ATP und c) 13- Bisphosphoglycerat
a) Esterbindungb) Phosphorsaumlureanhydridbindungen Esterbindungc) Saumlureanhydridbindung (gemischt) Esterbindung
Massenwirkungsgesetz
141 Was versteht man unter einem Flieszliggleichgewicht (steady state)
Werden Substanzen kontinuierlich in ein System eingeschleust und durch eine Folgereshyaktion in gleichem Maszlige wieder aus dem System entfernt so bleibt die Menge der Subshystanz im System konstant Man spricht dann von einem Flieszliggleichgewicht
142 Wie veraumlndert sich die Konzentration von A in der reversiblen Reaktion
A+B C+D
wenn D aus dem Gleichgewicht entfernt wird
Die Konzentration von A verringert sich (Prinzip von Le Chatelier) Die Gleichgeshywichtsreaktion laumluft verstaumlrkt in der Richtung ab in der die aus dem System entfernte Substanz nachgebildet werden kann
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OHHO
ON
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H2N
N N
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OOHOH
OPO
OHO
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OH
AnhydridEster
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
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Peptidbindung
Proteine Funktionen und chemische Struktur
143 Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen
Enzyme Transport und Speicherung (Haumlmoglobin Myoglobin) Gerichtete Bewegung (Aktin Myosin) Immunsystem (Antikoumlrper) Kolloidosmotischer Druck Hormone
144 a) Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen deren Synthese am ER ablaumluft b) Welche posttranslationalen Modifikationen finden bei der Synthese statt
a) Sekretorische Proteine (Hormone Antikoumlrper) Membranproteine Lysosomenproteine b) Limitierte Proteolyse Glykosylierung
145 Welche strukturelle Eigenschaft hat ein Sekretprotein
Adressierung von Sekretproteinen zum ER mittels Signalsequenz mit anschlieszligender Glykosylierung im ER und Golgiapparat
146 Nennen Sie je zwei Proteine mit a) Transportfunktion und b) Hormonfunktion
a) Haumlmoglobin Albumin b) Insulin Glukagon
147 a) Wo sind Mucine lokalisiert b) Wie sind Mucine chemisch aufgebaut
a) Auf der Oberflaumlche von Schleimhaumluten b) Glykoproteine (Kohlenhydrate Proteine)
148 a) Was versteht man unter homologen Proteinen b) Wie ist diese Homologie in der Evolution entstanden
a) Homologe Proteine stammen von einem gemeinsamen Vorlaumlufer ab so dass eine hohe AS-Sequenzuumlbereinstimmung (gt 30) oder eine hohe Nukleotidsequenzuumlbereinstimshymung (gt30) ein Indikator fuumlr Homologie istb) durch Genverdopplungen (Duplikationen) im Verlauf der Evolution
149 a) Zeichnen Sie eine Peptidbindung b) Wie erfolgt deren Spaltung durch eine Protease c) Beschreiben Sie die saumlurekatalysierte Spaltung
a)
b) Serin-Proteasen (Trypsin Chymotrypsin) Im aktiven Zentrum von Serinproteasen findet man die Aminosaumluren Aspartat Histidin und Serin die eine katalytische Triade bilden Der Imidazolrest des Histidins fungiert als Protonenakzeptor und erzeugt aus Seshyrin eine nukleophile Verbindung die die Peptidbindung durch Reaktion mit dem Carshy
18
NH
O
R1
R2
Peptidbindung