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Tabelle. Elektronegativität der Atome nach Pauling (bezogen auf Fluor gleich 4,0)
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Tabelle. Induktive Effekte der wichtigsten Substituenten
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Tabelle. Mesomere Effekte der wichtigsten Substituenten
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Tabelle. Geometrie der Moleküle vom Typ AXn und AXnEm
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Tabelle. Hybridisierung und räumliche Anordnung
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Tabelle. Bindungsenergien von Molekülen (oben) und von Molekülfragmenten (unten) in kJ/mol bei 25 °C
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Abb. Ein roter Pfeil weist auf das jeweilige Spaltprodukt, welches die positive Ladung trägt und damit ein Signal im Massenspektrum liefert.
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Tabelle. Multiplizitäten der Signale
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Tabelle. Häufigkeit und Spinverhalten einiger Isotope
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Abb. 13C-NMR-Spektrum eines Naturstoffs C15H26O. Oben: 1H-entkoppeltes Spektrum. Unten: DEPT-Spektrum. * Signal des
Lösungsmittels CDCl3. TMS = Tetramethylsilan
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Abbildung. Energiediagramm eines zweiatomigen Molekuls. r0 = Gleichgewichtsabstand der beiden Atome. Durch Absorption von Strahlungsenergie geht das Molekul vom Grundzustand n = 0 in den Anregungszustand n = 1 uber (s. Pfeil).
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Tabelle. Anzahl der Grundschwingungen in kleinen Molekülen
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Tabelle. Streckschwingungen wichtiger Molekülfragmente
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Tabelle. Chromophor und Wellenlänge der absorbierten Strahlung
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Abbildung. Zur Elektronenanregung π → π* sind die Energiebeträge E1, E2, E3... erforderlich, da zu einem
Elektronenzustand mehrere Schwingungszustände (1, 2, 3 ... ) und Rotationszustände (nicht eingezeichnet) gehören.
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Tabelle. Geradkettige Alkane
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Abbildung. Änderung der potentiellen Energie E des Ethans mit dem Diederwinkel ω.
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Abbildung. Änderung der potentiellen Energie E des Butans mit dem Diederwinkel ω. Die CH3-Gruppen sind durch Punkte
wiedergegeben.
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Abb. 13C-NMR-Spektrum (links) und 1H-NMR-Spektrum (rechts) von 3-Methylheptan. TMS = Tetramethylsilan (Bezugsverbindung)
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Abbildung. Einteilung von C-Atomen (oben) und H-Atomen (unten) in primär (p), sekundär (s), tertiär (t) und quartär (q).
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Rel. Reaktivitäten prim., sek. und tert. H-Atome gegenüber Halogenradikalen
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Tabelle. Reaktionsenthalpien ΔH (kJ/mol) der Halogenierung von Methan (berechnet aus den Bindungsenergien)
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Tabelle. Alkene und Cycloalkene
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Tabelle. Alkine
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Tabelle. Hybridisierung, Elektronegativität und Aciditätskonstanten von Ethan, Ethylen und Acetylen
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Tabelle. Mehrfach ungesättigte Kohlenwasserstoffe
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Tabelle. Absorbiertes Licht und Komplementärfarbe
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Abb. Längstwellige Absorptionsmaxima λmax von Polyenen
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Abb. Längstwellige Absorptionsmaxima λmax von Cyaninen (M. Klessinger, Chemie i. u. Zeit 1978)
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Tabelle. Siedepunkte und Dichten einiger Halogenkohlenwasserstoffe
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Tabelle. Siedepunkte und Verwendung einiger (Poly)halogenkohlenwasserstoffe
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Tab. Reaktion Nucleophil plus Substrat R-Br
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Tabelle. Dielektrizitätskonstanten (DK) gängiger Lösungsmittel
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Tabelle. Vergleich von SN1- und SN2-Reaktionen
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Tabelle. Kinetische Isotopeneffekte kH/kD bei β-Eliminierungen
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Tabelle. Alkohole
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Abb. 1H-NMR-Spektren von Ethanol, 2-Propanol und tert-Butylalkohol jeweils in Dimethylsulfoxid gelöst. Signal des Lösungsmittels (*) nicht registriert
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Tabelle. Ether
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Tabelle. Substituenteneffekte bei Substitution am Benzolring
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Tabelle. Aldehyde und Ketone
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Tabelle. Gesättigte Carbonsäuren
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Tabelle. Halogenierte Carbonsäuren
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Abbildung. Links: Lösung einer Seife in Wasser. Die Seifenmolekule halten sich hauptsächlich in der Grenzfläche Wasser/Luft oder in Micellen auf. Rechts: Wirkungsweise einer Seifenlösung. Nach dem Waschvorgang befindet sich das vom Gewebe abgelöste Fetttröpfchen im Inneren eines Micells.
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Tabelle. Dicarbonsäuren
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Tabelle. Carbonsäuren mit zusätzlicher Sauerstoffgruppe
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Tabelle. Reaktion zwischen Carbonylverbindung und Grignardverbindung R'MgX
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Tabelle. pKa-Werte einiger CH-acider Verbindungen und Vergleichsverbindungen
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Abb. Aldolreaktion zwischen dem C3-Keton Dihydroxyaceton-
phosphat und dem C3- Aldehyd D-Glycerinaldehyd-phosphat. Katalysator ist das Enzym Aldolase II (als roter Halbring dargestellt). (His)3− und −CO2 − ruhren von den
Aminosäureresten Histidin bzw. Asparaginsäure der Aldolase her.
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Abbildung. 1.2- und 1.4-Addition an Butadien (links) und Acrolein (rechts). Im Falle von Acrolein sind zwei Arten von 1,2-Addition möglich.
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Tabelle. Einige Michael-Donoren und -Akzeptoren
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Tabelle. Amine
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Tabelle. Methoden zur Darstellung von Aminen
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Tabelle. Phenole
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Abbildung. Acyclische D-Glucose im Gleichgewicht mit Pyranosen und Furanosen. Angriff der OH-Gruppe in 5-Stellung auf die Aldehydgruppe fuhrt zu zwei Pyranosen und Angriff der OH-Gruppe in 4-Stellung zu zwei Furanosen.
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Tabelle. Fettsäuren
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Tabelle. pKa-Werte und isoelektrische Punkte von Aminosäuren
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Tabelle. Proteasen und ihre spezifische Wirkung
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Abb.: Sequenzvergleich einiger Proteine. Identität: rot, Homologie: gestrichelt.
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Abb.1. Konfiguration einer Peptidbindung. Die 6 zu einer Peptidbindung gehörenden Atome liegen in einer Ebene (gelb). Bindungen mit freier Drehbarkeit sind durch Pfeile hervorgehoben. Seitenketten (grun) voneinander abgewandt
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Abb. 2. a) Schema einer α-Helix. Wasserstoffbrucken sind grun gestrichelt. Die Pole des Dipols werden durch (+) und (-) angezeigt. Der N-Terminus entspricht dem (+)-Pol. b) Wendelmodell der α-Helix. c) Aufsicht auf eine α-Helix parallel zur Helixachse
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Abb. 3. a) Paralleles β-Faltblatt, Draufsicht. b) Antiparalleles β-Faltblatt, Draufsicht. c) Paralleles β-Faltblatt, Seitenansicht. - Die N- und C-terminalen Enden sind jeweils durch N und C markiert. Wasserstoffbrucken sind grun gestrichelt.
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Abb. 4. Tertiärstruktur des Blutgerinnungsfaktors IX. Die vier Domänen I - IV uben unterschiedliche biologische Aktivitäten aus. Domäne II besteht aus einem β-Faltblatt mit antiparalleler Ausrichtung gemäß Abb. 3b.
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Abb. 5. Tertiärstrukturen von Proteinen. (a) Myoglobin bestehend aus einem Protein mit α-Helix-Struktur (rot) und einer Häm-Gruppe (grau). (b) Adenylatkinase mit α-Helix-Struktur (rot), β-Faltblatt-Struktur (grun) und einigen wenigen Schleifen (das sind Proteinketten ohne Sekundärstruktur).
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Abb. 6. Quartärstruktur des tetrameren Hämoglobin-Molekuls. Die zwei verschiedenen Untereinheiten (α, β) sind unterschiedlich farbig hervorgehoben (grun, blau). Die prostethische Gruppe (Häm) ist in der Mitte jeder Untereinheit zu erkennen (rot). Häm ist uber nichtkovalente Wechselwirkungen an das Protein gebunden.
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Tabelle. Einteilung von Terpenen
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Tabelle. Einige Hormone nebst Wirkung
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Abbildung. Sauerstofftransport durch Hämoglobin. Die vier mit einer Ellipse verbundenen N-Atome symbolisieren den Hämteil des Hämoglobins.
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Tabelle. Vitamine
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Tabelle (Fortsetzung)
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Tabelle (Fortsetzung)
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Tabelle. Woodward-Hoffmann-Regeln für elektrocyclische Reaktionen
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Tabelle. Woodward-Hoffmann-Regeln für Cycloadditionen
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Abb. Orthogonale Annäherung von Keten an Ethen fuhrt zu einer bindenden Wechselwirkung, gleichgultig welches HOMO/LUMO uberlappt.
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Tabelle. Woodward-Hoffmann-Regeln für die sigmatrope Wasserstoffwanderung