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Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2014
am 21.07.2013 von 08:15 – 09:15 Uhr
(insgesamt 50 Punkte, mindestens 20 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (1.5 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.
1. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat und wie kann letzteres in den Citratzyklus als Intermediat eingehen (Namen, Strukturformeln und Cofaktoren (funktioneller Teil) angeben, 15 Punkte)
2. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?
3. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden? Welche chemischen Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 15 Punkte)?
4. Skizzieren Sie das Prinzip der Gelpermeationschromatographie (5 Punkte).
5. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)?
Name :
Matrikelnummer:
Studienfach :
Frage 0 1 2 3 4 5 ∑ Note
Punkte
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2014
am 6.11.2013 von 15:15 – 16:15 Uhr
(insgesamt 50 Punkte, mindestens 20 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (1.5 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.
6. Formulieren Sie die Biosynthese von Terpenen und Steroiden bis zum Squalen (Namen, Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Namen) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (15 Punkte).
7. Formulieren Sie den Edman-Abbau zur Sequenzierung von Peptiden (Strukturformeln, Mechanismen und den Namen der Substanzklasse des jeweiligen Endproduktes angeben (12 Punkte).
8. Wie kann Phosphatidyl-cholin (PC) direkt aus Cholin ohne den normalen Weg über PS und PE gebildet werden (Reaktionsgleichungen, 6 Punkte)?
9. Formulieren Sie die Michaelis-Menten Gleichung (2 Punkte).
10. Formulieren Sie die quantitative Bestimmung von SH-Gruppen mit Ellman‘s Reagenz (5
Punkte).
11. Formulieren Sie die Pyrimidin Biosynthese bis zum CTP (Strukformeln der Intermediate und Namen der Cofaktoren angeben , 10 Punkte.
Name :
Matrikelnummer:
Studienfach :
Frage 0 1 2 3 4 5 6 ∑ Note
Punkte
Klausur (b) zur Vorlesung Biochemie II im SS 2013
am 15.07.2013 von 08:00 – 09:30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.
1. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der
Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie
lassen sich aus dieser Auftragung die Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 8 Punkte)?
Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und tragen Sie auch hier Km
und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der Michaelis-Menten Gleichung und wie lauten sie (7 Punkte)?
2. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat und wie kann
letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen, Strukturformeln und Cofaktoren
angeben, 15 Punkte)
3. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel von zwei
entsprechenden Reagenzien an (5 Punkte).
4. Skizzieren Sie das Prinzip der Gel(permeations-)chromatographie (5 Punkte).
5. Formulieren Sie die Biosynthese von UMP aus Carbamoylphosphat (Strukturformeln (funktioneller Teil)
und Namen der dabei verwendeten Coenzyme angeben, 10 Punkte).
6. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln angeben). Welches
Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte (Namen,
Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?
7. Erläutern Sie die Modelle von Monod (MWC) und Koshland (KNF) zur Beschreibung kooperativen
Verhaltens in oligomeren Proteinen (10 Punkte).
8. Formulieren Sie den Abbau von Tryptophan bis zur Anthranilsäure (Strukturformeln, Reaktionspartner und
gegebenenfalls Coenzyme angeben, 15 Punkte).
9. Formulieren Sie die Biosynthese von Porphobilinogen aus Succininy-S-CoA (Strukturformeln, 10 Punkte).
Name :
Matrikelnummer:
Studienfach :
Frage 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 ∑ Note
Punkte
Klausur (a) zur Vorlesung Biochemie II im SS 2013
am 08.07.2013 von 08:00 – 09:30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen weiteren Blättern angeben.
1. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln, 13 Punkte).
Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (2 Punkte, insgesamt 15 Punkte)?
2. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat und wie kann
letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen, Strukturformeln und Cofaktoren
angeben, 15 Punkte)
3. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der Oberflächenladung einbauen
(Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?
4. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-phosphat über
Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 15 Punkte)?
5. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln angeben). Welches
Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte (Namen,
Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?
6. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
7. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird sie angewendet und
welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck eingesetzt (5 Punkte, insgesamt 15)?
8. Formulieren Sie die Biosynthese von Porphobilinogen aus Succininy-S-CoA (Strukturformeln, 10 Punkte).
Name :
Matrikelnummer:
Studienfach :
Frage 0 1 2 3 4 5 6 7 8 ∑ Note
Punkte
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2011
am 16.08.2010 von 14:30 – 16:00 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen anderen Blättern
1. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen Aminosäuren
(Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und wie kann das mit der Struktur
des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die
Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben,
20 Punkte)?
2. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der
Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km
ermitteln (Skizze, 12 Punkte)?
3. Beschreiben Sie zwei Wege, wie die C-terminale Aminosäure eines Proteins bestimmt werden kann.
Gegebenenfalls Reaktionsgleichung angeben, 8 Punkte.
4. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen verantwortlich (4
Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung der 3D-Struktur cytoplasmatischer
(wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie das Experiment von Anfinsen, das zu dieser
Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und
hydrophober Aminosäure-Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)?
5. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in welche zwei C5-
Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die aus 3 der C2-Bausteine
entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Namen, Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev.
benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-
Körper an (17 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt;
insgesamt 20 Punkte).
6. Skizzieren Sie das Prinzip der Gelpermeationschromatographie (5 Punkte).
7. Beschreiben Sie kurz das Prinzip der Merrifield-Synthese von Peptiden, 8 Punkte.
8. Durch Reaktion mit welchen Reagenzien und an welcher Aminosäure lässt sich die Oberflächenladung eines
Proteins unterschiedlich verändern (12 Punkte)?
Name :
Matrikelnummer:
Studienfach :
Frage 1 2 3 4 5 6 7 8 ∑ Note
Punkte
Nachklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2010
am 05.11.2010 von 13.45 – 15.15 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und
Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! Den Namen bitte auch auf allen
anderen Blättern
Formulieren Sie drei Reaktionen, wie Enzyme an polymere Träger gebunden werden können.
Wie kann verhindert werden, dass dabei das aktive Zentrum blockiert wird (15 Punkte)? 1. Was versteht man unter Photoaffinit y-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-
Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel
(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 2. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 15)? 3. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den
Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der
Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus
diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen
Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Tyrosin
(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen
Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und
wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden? Welche chemischen
Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue
Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 6. Formulieren Sie den Mechanismus des Abbaus von p-Hydroxyphenylpyruvat zu
Homogentisat (Teil des Tyrosinabbaus, 15 Punkte).
Name :
Matrikelnummer:
Studienfach :
Frage 1 2 3 4 5 6 7 ∑ Note
Punkte
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2010
am 06.08.2010 von 10.00 – 11.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und
Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 7. Formulieren Sie drei Reaktionen, wie Enzyme an polymere Träger gebunden werden
können. Wie kann verhindert werden, dass dabei das aktive Zentrum blockiert wird (15
Punkte)? 8. Skizzieren Sie das Prinzip der Gel(permeations-)chromatochraphie (5 Punkte).
9. Was versteht man unter Photoaffinity-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-
Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel
(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 10. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 15 Punkte) 11. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den
Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der
Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus
diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 12. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen
Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Tyrosin
(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 13. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen
Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und
wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen
Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue
Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 14. Formulieren Sie die Biosynthese von UMP aus Carbamoylphosphat (Strukturformeln und
Namen der u.U. verwendeten Coenzyme angeben, 10 Punkte).
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2009
am 13.11.2009 von 12.30 – 14.00 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! 15. Nennen Sie mindestens fünf Reagentien zur chemischen Modifizierung der Aminosäure
Cystein in einem Protein. Welche Reagentien davon können zur Quantifizierung der
zugänglichen Cysteine genutzt werden und wie und welche sind reversibel?
Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte. 16. Wie wirken sich ein kompetitiver und ein unkompetitiver Hemmstoff auf den
Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der
Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus
diesen Auftragungen die Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 12 Punkte)? 17. Beschreiben Sie zwei Wege, wie die C-terminale Aminosäure eines Proteins bestimmt
werden kann. Gegebenenfalls Reaktionsgleichung angeben, 8 Punkte. 18. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie
das Experiment von Anfinsen, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was
ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-
Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 19. Wie lässt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz
noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch
mögliche Fehlerquellen der Verfahren an, 8 Punkte. 20. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Gross (Strukturformeln, 12 Punkte).
21. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel eines
entsprechenden Reagenzes an, 5 Punkte. 22. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat
und wie kann letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen,
Strukturformeln und Cofaktoren angeben, 15 Punkte) 23. Beschreiben Sie kurz das Prinzip der Merrifield-Synthese von Peptiden, 5 Punkte.
24. Formulieren Sie die Michaelis-Menten-Gleichung, 3 Punkte.
25. Welches gemeinsame Endprodukt entsteht beim Abbau von Cytosin und Uridin (Name
und Strukturformel, 2 Punkte.
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2009
am 20.07.2009 von 08.00 – 09.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen (‘upper case’) Druckbuchstaben, Matrikelnummer und
Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 26. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln
angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,
welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und
was reduziert (15 Punkte)?. 27. Wie ist die internationale Einheit der Enzymaktivität [U] definiert und wie leitet sich
daraus die spezifische Aktivität ab. Welche neuen Einheiten entsprechen diesen nach dem
mks-System (5 Punkte)? 28. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen
Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).
29. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat
bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)
der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (15 Punkte). 30. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 17 Punkte) 31. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 32. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15
Punkte). 33. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
Nachklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2008
am 14.11.2008 von 10.00 – 11.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! 34. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln
angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,
welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und
was reduziert (15 Punkte)?. 35. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in
Peptiden (5 Punkte). 36. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen
Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).
37. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat
bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)
der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (15 Punkte). 38. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte)
39. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 40. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15
Punkte). 41. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2008
am 30.06.2008 von 08.00 – 09.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! 42. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen
Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und
wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen
Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue
Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 43. Nennen Sie drei Reagenzien zur Markierung der N-terminalen Aminosäure eines Proteins.
Welche Nebenreaktion findet dabei meistens statt (10 Punkte)? 44. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie
das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was
ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-
Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 45. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz
noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch
mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (8 Punkte). 46. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von
Proteinen (Strukturformeln, 12 Punkte). 47. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln,
13 Punkte). Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der
Energiekonservierung dienen (2 Punkte, insgesamt 15 Punkte)? 48. Formulieren Sie den Abbau der Aminosäuren Arginin, Prolin und Histidin zu Glutamat
und wie kann letzteres für den Zitratzyklus als Intermediat bereitgestellt werden (Namen,
Strukturformeln und Cofaktoren angeben, 15 Punkte) 49. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der
Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2007
am 16.11.2007 von 16.00 – 17.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln
angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,
welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und
was reduziert (15 Punkte)?. 2. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie
das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was
ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-
Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 3. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgend en
Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit
Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 4. Formulieren Sie drei Reaktionen, wie Enzyme an polymere Träger gebunden werden
können. Wie kann verhindert werden, dass dabei das aktive Zentrum blockiert wird (15
Punkte)? 5. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 17 Punkte) 6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 7. Nennen Sie drei Reagenzien zur Markierung der N-terminalen Aminosäure eines Proteins.
Welche Nebenreaktion findet dabei meistens statt (10 Punkte)? 8. Skizzieren Sie das Prinzip der Gel(permeations-)chromatochraphie (5 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2007
am 16.07.2007 von 08.00 – 09.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in großen Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln
angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,
welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und
was reduziert (15 Punkte)?. 2. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in
Peptiden (5 Punkte). 3. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie
das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was
ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-
Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 4. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat
bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)
der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (15 Punkte). 5. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte)
6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15
Punkte). 8. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2006
am 10.11.2006 von 11.45 – 13.15 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)! 1. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt
und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren
Sie dieses zunächst für eine beliebige Aminosäure mit der Seitenkette R und markieren
Sie die Bindungen in der Aminosäure, die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen
werden können. Formulieren Sie anschließend je ein reales Beispiel unter Angabe der
entsprechenden Reaktion im Stoffwechsel (20 Punkte). 2. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für die Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie
das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (7 Punkte). Was
ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-
Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 15)? 3. Was versteht man unter Photoaffinity-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-
Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel
(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 4. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 17 Punkte) 5. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 8 Punkte)? 6. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (15
Punkte). 7. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
8. Beschreiben Sie kurz das Prinzip der ‘Merrifield Synthese’ (5 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2006
am 31.07.2006 von 08.00 – 09.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)! 1. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt
und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren
Sie dieses für die Aminosäure Serin und markieren Sie die Bindungen in der Aminosäure,
die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen werden können und geben Sie die
jeweiligen Produkte an (Namen und Strukturformeln, 15 Punkte). 2. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen
Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und
wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden ? Welche chemischen
Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können neue
Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen und Namen angeben, 20 Punkte)? 3. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der
Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)? 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden
Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit
Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz
noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch
mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (8 Punkte). 6. Wie konnte von Anfinson gezeigt werden, daß Disulfidbrücken nur eine sekundäre Rolle
bei der Ausbildung der 3-dimensionalen Proteinstuktur spielen (7 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln
angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet,
welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei oxidiert und
was reduziert (15 Punkte)?. 8. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von
Proteinen (Strukturformeln, 12 Punkte). 9. Formulieren Sie die Michaelis-Menten Gleichung (3 Punkte).
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2005
am 22.11.2005 von 13.45 – 15.15 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Name in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (Namen und Strukturformeln angeben, 12 Punkte).
Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte) 2. Formulieren Sie die Biosynthese von Tryptophan aus Indol und Serin
(Reaktionsmechanismus incl. des Cofaktors, 10 Punkte). 3. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel eines
entsprechenden Reagenzes an (5 Punkte). 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen
Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin
(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).
5. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln,
14 Punkte). Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 17 Punkte)?
6. Wie erfolgen die Abbaureaktionen von Prolin, Arginin und Histidin (C5-Familie) zu
Glutamat und wie ist dieses mit dem Citratzyklus verbunden. Bitte Strukturformeln und
die Namen der ev. benötigten Coenzyme angeben (20 Punkte) 7. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat
bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP. Bitte auch die Namen (Abkürzungen)
der ab IMP beteiligten Coenzyme angeben. (16 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2005
am 25.07.2004 von 08.15 – 09.45 Uhr
(insgesamt 105 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)!
1. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird
sie angewendet und welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck
eingesetzt (5 Punkte, insgesamt 15)?
2. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
3. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der
Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?
4. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 8 Punkte)?
Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und
tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (7 Punkte)?
5. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die
Sequenz noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie
auch mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (8 Punkte).
6. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und
in welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird
die daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Namen, Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie
auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (14 Punkte). Aus
welcher Vorstufe erfolgt die Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 17
Punkte).
7. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin (Strukturformeln
angeben). Welches Coenzym (Name und Strukturformel angeben) wird dabei
verwendet, welche Produkte (Namen, Strukturformeln) entstehen und was wird dabei
oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?.
8. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin
und welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15
Punkte).
9. Formulieren Sie den Abbau von Tryptophan zu Kynurenin (Strukturformeln !). Zu
welcher Enzymklasse gehört das Enzym, das die erste teilreaktion katalysiert (5
Punkte)?
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2004
am 07.12.2004 von 11.45 – 13.15 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Name in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (Namen und Strukturformeln angeben, 12 Punkte).
Welchen alternativen Weg gibt es (5 Punkte, insgesamt 17 Punkte)
2. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in
Peptiden und mit welcher Methode kann diese identifiziert werden (5 Punkte)? 3. Formulieren Sie die Biosynthese von Tryptophan aus Indol und Serin
(Reaktionsmechanismus incl. des Cofaktors, 10 Punkte). 4. Was versteht man unter Photoaffinitätsmarkierung und geben Sie die Strukturformel eines
entsprechenden Reagenzes an (5 Punkte). 5. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens (Name und Strukturformel) zur spezifischen
Modifizierung der folgenden Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin
(Reaktionsgleichungen mit Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte).
6. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (Namen und Strukturformeln,
14 Punkte). Durch welche spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 17 Punkte)?
7. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in
welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die
daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die
Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte). 8. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat
bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP (16 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2004
am 26.07.2004 von 08.00 – 09.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)!
10. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird
sie angewendet und welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck
eingesetzt (5 Punkte, insgesamt 15)?
11. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
12. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der
Oberflächenladung einbauen (Name, Reaktionsgleichung, 5 Punkte)?
13. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 8 Punkte)?
Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und
tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (7 Punkte)?
14. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die
Sequenz noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie
auch mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (10 Punkte).
15. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und
in welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird
die daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktions- mechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher
Vorstufe erfolgt die Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte).
16. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym
(Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte entstehen
und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?.
17. Formulieren Sie die Biosynthesen von Glutamin, Prolin und Arginin aus α-
Oxoglutarat (15 Punkte).
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2003
am 21.11.2003 von 15.00 – 16.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Name in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (12 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 17 Punkte)
2. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in
Peptiden (5 Punkte). 3. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin und
welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15 Punkte). 4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden
Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin (Reaktionsgleichungen mit
Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (14 Punkte). Durch welche
spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 17 Punkte)?
6. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in
welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die
daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die
Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte). 7. Formulieren Sie die Biosynthesen von AMP und GMP ausgehend von Ribose-5-phosphat
bis Phosphoribosylamin und dann wieder ab IMP (16 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2003
am 28.07.2003 von 08.00 – 09.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)! 1. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen
Aminosäuren (Strukturformeln) und wo an diesen erfolgt die Spaltung normalerweise und
wie kann das mit der Struktur des Enzyms begründet werden (10 Punkte). Welche
chemischen Modifizierungen (mindestens 2) verhindern die Spaltung und wie können
neue Spaltstellen eingeführt werden (Reaktionsgleichungen angeben, 8 Punkte, insgesamt
18)? 2. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von
Proteinen (12 Punkte). 3. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (12
Punkte). 4. Wie wirken sich ein kompetitiver ein unkompetitiver und ein nicht kompetitiver
Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer enzymakatalysierten
Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die Konstanten Vmax und Km
ermitteln. (Skizze, 18 Punkte)?
Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der
Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (10 Punkte)? 5. Wie konnte von Anfinson gezeigt werden, daß Disulfidbrücken nur eine sekundäre Rolle
bei der Ausbildung der 3-dimensionalen Proteinstuktur spielen (6 Punkte)? 6. Wie erfolgen der Abbau von Prolin und Arginin zu Glutamat und wie ist dieses mit dem
Citratzyklus verbunden (Bitte Strukturformeln und Reaktionsgleichungen angeben, 14
Punkte). 7. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt
und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren
Sie dieses für eine beliebige Aminosäure und markieren Sie die Bindungen in der
Aminosäure (10 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2002
am 15.07.2002 von 08.15 – 09.45 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt
angeben (3 Punkte)! 1. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt
und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren
Sie dieses für eine beliebige Aminosäure und markieren Sie die Bindungen in der
Aminosäure, die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen werden können (10
Punkte). 2. Formulieren Sie die Abbaureaktionen von Cytosin und Uracil zu ß-Alanin
(Reaktionsgleichungen angeben, 10 Punkte). 3. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
4. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden
Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Lysin und Cystein (Reaktionsgleichungen mit
Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 5. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurvenverlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten Vmax und Km ermitteln. (Skizze, 10 Punkte)?
Zeichnen Sie auch in einem weiteren Diagramm den direkten Kurvenverlauf und tragen Sie auch hier Km und Vmax ein. Welche Voraussetzungen gelten für die Ableitung der
Michaelis-Menten Gleichung und wie lautet sie (10 Punkte)? 6. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym
(Name und Strukturformel angeben) wird dabei verwendet, welche Produkte entstehen
und was wird dabei oxidiert und was reduziert (15 Punkte)?. 7. Was versteht man unter Photoaffinity-Labelling? Erläutern Sie die Methode an einem
Beispiel (Reaktionsgleichung, 5 Punkte). 8. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 15 Punkte).
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2002
am 25.11.2002 von 12.30 – 14.00 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 40 erforderlich)
Bitte Namen in Druckbuchstaben, Matrikelnummer und Studienfach
unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche 4 Faktoren sind hauptsächlich für Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte)? Beschreiben Sie
das Experiment von Anfinson, das zu dieser Sichtweise beigetragen hat (6 Punkte). Was
ergibt sich daraus insgesamt für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-
Seitenreste im gefalteten Protein (2 Punkte, insgesamt 14)? 2. Pyridoxalphosphat ist an zahlreichen Stoffwechselreaktionen von Aminosäuren beteiligt
und reagiert mit diesen unter Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts. Formulieren
Sie dieses für eine beliebige Aminosäure und markieren Sie die Bindungen in der
Aminosäure, die darin labilisiert sind und daher leicht gebrochen werden können.
Formulieren Sie je ein Beispiel unter Angabe der entsprechenden Reaktion im
Stoffwechsel (20 Punkte). 3. Was versteht man unter Photoaffinity-Labeling (6 Punkte) und was sind ‘Suizid’-
Substrate (4 Punkte)? Erläutern Sie die Methoden an je einem Beispiel
(Reaktionsgleichungen angeben, insgesamt 10 Punkte). 4. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin und
welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15 Punkte). 5. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in
welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die
daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Namen) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die
Cyclisierung zu Steroiden (Name, 2 Punkte; insgesamt 16 Punkte) 6. Formulieren Sie die Bromcyanspaltung nach Erhardt Groß (10 Punkte). Wobei wird sie
angewendet und welche enzymatischen Verfahren werden zum gleichen Zweck eingesetzt
(5 Punkte, insgesamt 15)? 7. Wie läßt sich das Molekulargewicht eines Proteins bestimmen, wenn weder die Sequenz
noch die Bruttozusammensetzung der Aminosäuren bekannt sind? Geben Sie auch
mögliche Fehlerquellen der Verfahren an (10 Punkte).
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 2001
am 24.07.2001 von 10.15 – 11.45 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich)
Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Formulieren Sie die Biosynthese von Phosphatidylcholin ausgehend von Glycerin-3-
phosphat über Phosphatidylserin (10 Punkte). Welchen alternativen Weg gibt es (5
Punkte, insgesamt 15 Punkte) 2. Wie konnte von Anfinson gezeigt werden, daß Disulfidbrücken nur eine sekundäre Rolle
bei der Ausbildung der 3-dimensionalen Proteinstuktur spielen (5 Punkte)? 3. Formulieren Sie die Ninhydrin-Reaktion (10 Punkte).
4. Formulieren Sie die Akabori-Reaktion zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure in
Peptiden (5 Punkte). 5. Formulieren Sie die Biosynthese von Tetrapyrrolen aus Succinyl-S-CoA und Glycin und
welche Besonderheit tritt bei der Cyclisierung zu Porphyrinen etc. auf (15 Punkte). 6. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden
Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Lysin (Reaktionsgleichungen mit
Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 7. Durch welches Reagens lassen sich SH-Gruppen in Proteinen unter Erhalt der
Oberflächenladung einbauen (Reaktionsgleichung, 5 Punkte)? 8. Formulieren Sie den Abbau von Inosin bis zu NH3 und CO2 (12 Punkte). Durch welche
spezielle Reaktion kann Inosin dabei u.U. der Energiekonservierung dienen (3 Punkte, insgesamt 15 Punkte)?
9. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in
welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die
daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus bei der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte). Aus welcher Vorstufe erfolgt die
Cyclisierung zu Steroiden (Name, 1 Punkt; insgesamt 15 Punkte)
Klausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 1999
am 19.07.1999 von 08.00 – 09.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich)
Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Faktoren (4) sind hauptsächlich für Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte) und was ergibt
sich daraus für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-Seitenreste im
gefalteten Protein (2 Punkte)? 2. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von
Proteinen (12 Punkte). 3. Wie läßt sich die C-terminale Aminosäure eines Proteins chemisch bestimmen
(Reaktionsgleichung, 6 Punkte) und welches enzymatische Verfahren (kurze
Beschreibung !) kann ebenfalls genutzt werden (4 Punkte)? 4. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen
Aminosäuren erfolgt die Spaltung normalerweise (4 Punkte), welche chemische
Modifizierung verhindert die Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt
werden (Reaktionsgleichungen angeben, 8 Punkte)? 5. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden
Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit
Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (10
Punkte). 8. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in
welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die
daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte).
9. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym
wird dabei verwendet und welcher Redoxreaktion unterliegt es dabei (Formulieren (!), 9
Punkte).
Wiederholungsklausur zur Vorlesung Biochemie II im SS 1999
am 09.11.1999 von 13.00 – 14.30 Uhr
(insgesamt 100 Punkte, mindestens 50 erforderlich)
Bitte Name, Matrikelnummer und Studienfach unbedingt angeben (3 Punkte)! 1. Welche Faktoren (4) sind hauptsächlich für Ausbildung der 3D-Struktur von Proteinen
verantwortlich (4 Punkte) und was ist davon der entscheidende Faktor für die Ausbildung
der 3D-Struktur cytoplasmatischer (wasserlöslicher) Proteine (2 Punkte) und was ergibt
sich daraus für die Position polarer und hydrophober Aminosäure-Seitenreste im
gefalteten Protein (2 Punkte)? 2. Formulieren Sie die Reaktionsschritte des Edman-Abbaus zur Sequenzierung von
Proteinen (12 Punkte). 3. Wie läßt sich die C-terminale Aminosäure eines Proteins chemisch bestimmen
(Reaktionsgleichung, 6 Punkte) und welches enzymatische Verfahren (kurze
Beschreibung !) kann ebenfalls genutzt werden (4 Punkte)? 4. Wie kann die Spaltungsspezifität von Trypsin verändert werden? An welchen
Aminosäuren erfolgt die Spaltung normalerweise (4 Punkte), welche chemische
Modifizierung verhindert die Spaltung und wie können neue Spaltstellen eingeführt
werden (Reaktionsgleichungen angeben, 8 Punkte)? 5. Nennen Sie mindestens jeweils ein Reagens zur spezifischen Modifizierung der folgenden
Aminosäuren in einem Protein: Arginin, Cystein und Tyrosin (Reaktionsgleichungen mit
Formeln der funktionellen Teile angeben, 15 Punkte). 6. Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf den Kurververlauf in der Lineweaver-
Burk Auftragung der Substratabhängigkeit von der Anfangsgeschwindigkeit einer
enzymakatalysierten Reaktion aus und wie lassen sich aus dieser Auftragung die
Konstanten vmax und Km ermitteln (Skizze, 10 Punkte)? 7. Formulieren Sie die Biosynthese von UTP ausgehend von Carbamoylphosphat (10
Punkte). 8. Aus welchem C2-Baustein sind Terpene und Steroide aufgebaut (2 Punkte)? Wie und in
welche zwei C5-Körper, die durch Verknüpfung dann bereits Terpene ergeben, wird die
daraus entstehende Mevalonsäure umgewandelt (Strukturformeln, Reaktionsmechanismen und ev. benötigte Coenzyme (Name) angeben. Geben Sie auch den Mechanismus der Verknüpfung der C5-Körper an (12 Punkte).
9. Formulieren Sie die Hydroxylierung von Phenylalanin zu Tyrosin. Welches Coenzym
wird dabei verwendet und welcher Redoxreaktion unterliegt es dabei (Formulieren (!), 9
Punkte).
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